Microbiología

Qué son las enfermedades priónicas..?

Características del prión.

Los priones son tan pequeños que son incluso más pequeños que virus y pueden ser vistos solamente a través de un microscopio electrónico cuando han agregado y han formado un atado. Los priones son también únicos en que no contienen el ácido nucléico, a diferencia de bacterias, de hongos, de virus y de otros patógeno. Los priones son por lo tanto resistentes a los procedimientos que destruyen patógeno analizando el ácido nucléico. Además, porque estas partículas son una versión anormal de una proteína normal que se cifre ya para en la carrocería, no accionan una inmunorespuesta del ordenador principal, como lo hacen otros patógeno.

La proteína normal del prión probablemente se compone de las bobinas flexibles designadas hélices alfa, pero en la forma anormalmente doblada, estas hélices se estiran fuera en las estructuras denso cargadas llamadas las hojas beta. Las enzimas celulares designadas las proteasas pueden analizar la proteína normal, pero las proteínas del prión son resistentes a esto y acumulan posteriormente en el tejido cerebral pues repliegan.

Prión-como comportamiento puede también ser visto en algunos tipos de hongos. Estos priones fungicidas se han estudiado extensivamente para ofrecer pistas en cuanto a cómo los priones afectan a mamíferos, aunque los priones fungicidas no sean dañinos a su ordenador principal.

Descubrimiento del prión.

En el late1960, la investigación mostró que el agente que causa la EET de las ovejas o la enfermedad por virus lento era altamente resistente a ser desactivado por el ultravioleta y la radiación ionizante, las terapias que destruirían generalmente cualquier patógeno que contuviera el ácido nucléico. Sin embargo, la naturaleza de estas partículas era todavía no entendible y los científicos hicieron diversas sugerencias incluyendo las proteínas, los fragmentos de la membrana, los pequeños virus de la DNA y los polisacáridos.

Algunos investigadores decidían que sea cual sea la naturaleza del agente era, no dependió del ácido nucléico para reproducirse. En 1982, Stanley B. Prusiner de la Universidad de California en San Francisco, publicado un artículo en la ciencia que demostraba la purificación de la enfermedad por virus lento que causaba el agente y lo describió una proteína. Prusiner escribió en el artículo: “porque las propiedades nuevas del agente de la enfermedad por virus lento lo distinguen de virus, de plásmidos, y de viroids, “el prión” de un nuevo término fue propuesto para denotar una pequeña partícula infecciosa proteica que es resistente a la desactivación por la mayoría de los procedimientos que modifiquen los ácidos nucléicos.” El descubrimiento de Prusiner llevó a él que era concedido el Premio Nobel En 1997.

Enfermedades priónicas.

Las enfermedades priónicas o las encefalopatías espongiformes transmisibles (EET) son una familia de trastornos neurodegenerativos raros y progresivos que afectan tanto a los humanos como a los animales. Se distinguen por largos períodos de incubación, los cambios espongiformes característicos asociados con la pérdida neuronal y la incapacidad de inducir una respuesta inflamatoria.

Se cree que los agentes causantes de las EET son priones. El término «priones» se refiere a agentes patógenos anormales que son transmisibles y pueden inducir el plegamiento anormal de proteínas celulares específicas normales llamadas proteínas priónicas que se encuentran con mayor abundancia en el cerebro. Las funciones de estas proteínas priónicas normales todavía no se comprenden completamente. El plegamiento anormal de las proteínas priónicas causa daño cerebral y los signos y síntomas característicos de la enfermedad. Las enfermedades priónicas suelen ser rápidamente progresivas y siempre fatales.

Fuentes:

  1. www.nhs.uk/…/Introduction.aspx
  2. www.uclh.nhs.uk/…/PriondiseaseFAQ.aspx
  3. http://ghr.nlm.nih.gov/condition/prion-disease
  4. http://www.bseinfo.org/priondefinition.aspx
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